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  1. 資料タイプ別
  2. 学術雑誌論文

Dynamics of proteins with different molecular structures under solution condition

https://tokushima-u.repo.nii.ac.jp/records/2009540
https://tokushima-u.repo.nii.ac.jp/records/2009540
13ee8767-7b9f-4546-8be8-dd8d4c52e71a
名前 / ファイル ライセンス アクション
srep_10_21678.pdf srep_10_21678.pdf (1.34 MB)
license.icon
アイテムタイプ 文献 / Documents(1)
公開日 2022-02-24
アクセス権
アクセス権 open access
資源タイプ
資源タイプ識別子 http://purl.org/coar/resource_type/c_6501
資源タイプ journal article
出版社版DOI
関連識別子 https://doi.org/10.1038/s41598-020-78311-4
関連名称 10.1038/s41598-020-78311-4
出版タイプ
出版タイプ VoR
出版タイプResource http://purl.org/coar/version/c_970fb48d4fbd8a85
タイトル
タイトル Dynamics of proteins with different molecular structures under solution condition
著者 イノウエ, リンタロウ

× イノウエ, リンタロウ

ja イノウエ, リンタロウ

ja-Kana イノウエ, リンタロウ

en Inoue, Rintaro

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オダ, タカシ

× オダ, タカシ

ja オダ, タカシ

ja-Kana オダ, タカシ

en Oda, Takashi

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ナカガワ, ヒロシ

× ナカガワ, ヒロシ

ja ナカガワ, ヒロシ

ja-Kana ナカガワ, ヒロシ

en Nakagawa, Hiroshi

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トミナガ, タイキ

× トミナガ, タイキ

ja トミナガ, タイキ

ja-Kana トミナガ, タイキ

en Tominaga, Taiki

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齋尾, 智英

× 齋尾, 智英

WEKO 1188
徳島大学 教育研究者総覧 371222/profile-ja.html
e-Rad_Researcher 80740802

ja 齋尾, 智英
齋尾, 智英
ISNI

ja-Kana サイオ, トモヒデ
サイオ, トモヒデ

en Saio, Tomohide
Saio, Tomohide

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カワキタ, ユキノブ

× カワキタ, ユキノブ

ja カワキタ, ユキノブ

ja-Kana カワキタ, ユキノブ

en Kawakita, Yukinobu

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シミズ, マサヒロ

× シミズ, マサヒロ

ja シミズ, マサヒロ

ja-Kana シミズ, マサヒロ

en Shimizu, Masahiro

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オクダ, アヤ

× オクダ, アヤ

ja オクダ, アヤ

ja-Kana オクダ, アヤ

en Okuda, Aya

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モリシマ, ケン

× モリシマ, ケン

ja モリシマ, ケン

ja-Kana モリシマ, ケン

en Morishima, Ken

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サトウ, ノブヒロ

× サトウ, ノブヒロ

ja サトウ, ノブヒロ

ja-Kana サトウ, ノブヒロ

en Sato, Nobuhiro

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ウラデ, レイコ

× ウラデ, レイコ

ja ウラデ, レイコ

ja-Kana ウラデ, レイコ

en Urade, Reiko

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サトウ, マモル

× サトウ, マモル

ja サトウ, マモル

ja-Kana サトウ, マモル

en Sato, Mamoru

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スギヤマ, マサアキ

× スギヤマ, マサアキ

ja スギヤマ, マサアキ

ja-Kana スギヤマ, マサアキ

en Sugiyama, Masaaki

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抄録
内容記述 Incoherent quasielastic neutron scattering (iQENS) is a fascinating technique for investigating the internal dynamics of protein. However, low flux of neutron beam, low signal to noise ratio of QENS spectrometers and unavailability of well-established analyzing method have been obstacles for studying internal dynamics under physiological condition (in solution). The recent progress of neutron source and spectrometer provide the fine iQENS profile with high statistics and as well the progress of computational technique enable us to quantitatively reveal the internal dynamic from the obtained iQENS profile. The internal dynamics of two proteins, globular domain protein (GDP) and intrinsically disordered protein (IDP) in solution, were measured with the state-of-the art QENS spectrometer and then revealed with the newly developed analyzing method. It was clarified that the average relaxation rate of IDP was larger than that of GDP and the fraction of mobile H atoms of IDP was also much higher than that of GDP. Combined with the structural analysis and the calculation of solvent accessible surface area of amino acid residue, it was concluded that the internal dynamics were related to the highly solvent exposed amino acid residues depending upon protein’s structure.
書誌情報 en : Scientific Reports

巻 10, p. 21678, 発行日 2020-12-10
収録物ID
収録物識別子タイプ ISSN
収録物識別子 20452322
出版者
出版者 Springer Nature
権利情報
権利情報 This article is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License, which permits use, sharing, adaptation, distribution and reproduction in any medium or format, as long as you give appropriate credit to the original author(s) and the source, provide a link to the Creative Commons licence, and indicate if changes were made. The images or other third party material in this article are included in the article's Creative Commons licence, unless indicated otherwise in a credit line to the material. If material is not included in the article's Creative Commons licence and your intended use is not permitted by statutory regulation or exceeds the permitted use, you will need to obtain permission directly from the copyright holder. To view a copy of this licence, visit http://creativecommons.org/licenses/by/4.0/.
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識別子 381303
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言語 eng
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Ver.1 2024-12-12 01:49:45.130062
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